Биологическая химия

Патогенез, лечение и профилактика заболеваний

Аминокислотный состав индивидуальных белков

Даже при одинаковой длине пептиды являются разными веществами, если они различаются по аминокислотному составу.В первом из них есть остатки лизина, глицина и серина, которых нет во втором. В то же время во втором есть остатки изолейцина, аспарагиновой кислоты и тирозина, которых нет в первом.

Аминокислотный состав индивидуальных белков
Аминокислотный состав белков.

Эти два вещества существенно различаются по химическим свойствам и разительно — по биологическим свойствам: каллидин — это гормон местного действия, регулирующий тонус кровеносных сосудов и проницаемость капилляров, а ангиотензин I физиологически нейтрален,но служит предшественником другого пептида — ангиотензина II, регулирующего кровяное давление.В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот и щелочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в растворе соляной кислоты (6 моль/л) при 105 °С; в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хроматографии на ионообменных смолах, выделяя отдельно каждую аминокислоту.В этой реакции бесцветный нингидрин превращается в продукт красно-фиолетового цвета. Измерив интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из аминокислот в исследуемом белке. Такой анализ проводят с помощью автоматических приборов — аминокислотных анализаторов (рис. 1.5). В прибор загружают гид-ролизат белка, и все остальные операции производятся автоматически. Результат анализа прибор выдает в виде графика концентраций отдельных аминокислот.

Ключевые слова: ,