Денатурация и ренативация белков

Денатурация белков с небольшой скоростью происходит и в живой клетке. Ренативация денатурированных белков в условиях клетки затруднена вследствие высокой концентрации белков: денатурированные молекулы обнажившимися гидрофобными участками соединяются с другими молекулами, что препятствует правильной укладке пептидной цепи.

Однако существуют специальные белки — шапероны, помогающие восстановить натив-ную структуру частично денатурированных белков. Шапероны называют также белками теплового шока, поскольку их синтез в клетке увеличивается при повышенной температуре. Это большая группа белков, сходных по структуре и функциям. Известны три семейства шаперонов: шапероны-60, -70 и -90 (число — молекулярная масса белка в кДа). Шапероны-60 образуют шаперониновый комплекс, имеющий форму двух бочонков, соединенных днищами. Стенки бочонков образуют 14 молекул шаперона-60 (рис. 1.21).
На поверхности молекул, обращенной внутрь кольца, имеются участки, обогащенные гидрофобными радикалами аминокислот. К этим участкам могут присоединяться частично денатурированные белки цитозоля с открытыми гидрофобными последовательностями. Таким образом поврежденный белок оказывается в полости шаперонинового комплекса, где нет других молекул цитозоля, мешающих ренативации. Путем перебора разных вариантов создается термодинамически выгодная конформация, и ренативированный белок выходит в цитозоль. Однако следует отметить, что значительная часть денатурированных белков гидролизу ет-ся клеточными ферментами.
Шапероны выполняют также ряд других функций, в том числе участвуют в формировании пространственной структуры белков при их синтезе. Эти функции будут рассмотрены в соответствующих разделах.

Ключевые слова: белок