Рубрика ‘Биологическая химия’
Цель курса биохимии — научить будущих врачей применять при изучении последующих дисциплин и в профессиональной врачебной деятельности сведения о химическом составе и молекулярных процессах организма как о характеристиках нормы и признаках патологии. Исходя из этого, в предлагаемом издании особое внимание уделяется сведениям о непосредственной связи молекулярных процессов с физиологическими (биологическими) функциями клетки и организма.
![Цель курса биохимии Цель курса биохимии](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Cel-kursa-300x143.jpg)
- Цель курса.
Читать дальше »
Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе развития и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекулярных» наук — химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отношении биохимия сама является молекулярной наукой.
![Биологическая химия Биологическая химия](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Biolog-himiya-300x183.jpg)
- Биохимия.
Читать дальше »
Первоначальные этапы истории биохимии совпадают с историей органической химии. До середины XIX в. органической химией называли науку, которая изучала вещества, входящие в состав животных и растительных организмов, т. е. вещества живого («органического») мира. Позднее, в связи с развитием синтетической химии соединений углерода, смысл термина «органическая химия» изменился — так теперь называют химию соединений углерода, а науку, изучающую химический состав живых организмов и химические процессы, протекающие в них, стали называть физиологической, а затем биологической химией.
![Первоначальные этапы истории биохимии Первоначальные этапы истории биохимии](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Pervonachalnye-etapy-300x225.gif)
- Первоначальные этапы.
Читать дальше »
Представление о белках как о классе соединений формировалось в XVIII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, хрусталик глаза, кровь, молоко и т. п.) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при «анализе огнем» ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак.
![Представление о белках как о классе соединений Представление о белках как о классе соединений](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Predstavlenie-o-belkah-300x211.gif)
- Белки как класс соединений.
Читать дальше »
Мономерами белков служат а-аминокислоты, общим признаком которых является наличие карбоксильной группы и аминогруппы у второго углеродного атома (а-углеродный атом). Мономерами белков служат а-аминокислоты, общим признаком которых является наличие карбоксильной группы и аминогруппы у второго углеродного атома (а-углеродный атом).
![Аминокислоты белков Аминокислоты белков](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Aminokisloty-belkov.jpg)
- Аминокислоты.
Читать дальше »
Даже при одинаковой длине пептиды являются разными веществами, если они различаются по аминокислотному составу.В первом из них есть остатки лизина, глицина и серина, которых нет во втором. В то же время во втором есть остатки изолейцина, аспарагиновой кислоты и тирозина, которых нет в первом.
![Аминокислотный состав индивидуальных белков Аминокислотный состав индивидуальных белков](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Aminokislotny-sostav-300x139.jpg)
- Аминокислотный состав белков.
Читать дальше »
Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в белке. Даже идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два пептида: Ala—Туг и Туг—Ala. Из трех аминокислот можно получить шесть различных по первичной структуре трипептидов.
![Первичная структура белков Первичная структура белков](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Pervichnaya-struktura-belkov-300x161.jpg)
- Структуры белков.
Читать дальше »
Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутрицепочеч-ных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структуру (конформацию). Основным методом изучения трехмерной структуры белков служит рентгеноструктурный анализ. Он основан на дифракции и интерференции рентгеновских лучей, проходящих через кристалл изучаемого вещества.
![Пептидная цепь Пептидная цепь](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/pepticidnaya-cep-300x178.jpg)
- Пептидная цепь.
Читать дальше »
Вторичная структура белков обусловлена прежде всего свойствами пептидного остова. Карбонильная группа и NH-группа способны образовывать водородную связь между собой:Минимуму свободной энергии соответствует такое состояние пептида, когда все эти группы связаны водородной связью.
![Вторичная структура белков Вторичная структура белков](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Vtorichnaya-struktura.jpg)
- Вторичная структура.
Читать дальше »
Некоторые участки пептидной цепи не имеют какой-либо правильной, периодической пространственной организации: их обозначают как беспорядочный клубок. Однако такие участки в каждом белке имеют свою фиксированную конформацию, которая определяется аминокислотным составом этого участка, а также вторичной и третичной структурами смежных областей, окружающих «беспорядочный клубок».
![Беспорядочный клубок Беспорядочный клубок](https://biohimija.ru/wp-content/uploads/2010/07/Besporyadoch-klubok-300x103.jpg)
- Структуры и клубок.
Читать дальше »