Четвертичная структура белков

Многие белки построены из двух или более пептидных цепей, соединенных неко-валентными связями. Такие белки могут распадаться на составляющие их пептидные цепи при сравнительно небольших изменениях среды, например при подкис-лении, подщелачивании, добавлении гидрофобных веществ, охлаждении, а также при действии денатурирующих агентов. Примером может служить основной белок эритроцитов — гемоглобин (НЬ).

Он построен из четырех пептидных цепей — две цепи а и две цепи (3. Строение тетрамерного НЬ представляют формулой 2а2(3. При указанных выше воздействиях тетрамерный гемоглобин диссоциирует сначала на димеры, а затем и на мономеры (протомеры):Могут образоваться также димеры оса и pp. Димеры и протомеры называют субъединицами белка; протомеры — это наименьшие субъединицы. Если из раствора удалить агент, вызвавший диссоциацию, субъединицы вновь объединяются в тетрамерную молекулу, т. е. происходит самосборка молекул гемоглобина.
Белки, молекулы которых, подобно гемоглобину, построены из нескольких полипептидных цепей (по существу, из нескольких белков меньшего размера), называют олигомерными белками. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно друг друга называют четвертичной структурой белка.
Белки с молекулярной массой больше 50 ООО почти всегда являются олигомерными. Число протомеров в олигомерных белках чаще всего лежит в пределах десяти, но может быть и гораздо большим; наиболее часто встречаются димеры и тетрамеры. Протомеры могут быть как идентичными, так и разными (табл. 1.6). Равновесие диссоциации некоторых олигомерных белков в условиях клетки таково, что в клетке существуют олигомер и его субъединицы в сравнимых количествах. Четвертичная структура является такой же специфичной, уникальной характеристикой данного белка, как и другие уровни структуры.

Ключевые слова: белок, структура