Биологическая химия

Патогенез, лечение и профилактика заболеваний

Нековалентные межрадикальные связи в белках

Основную роль в образовании третичной структуры играют нековалентные взаимодействия между радикалами аминокислот — водородные, ионные, гидрофобные связи. Аминокислоты, входящие в белки, различаются по физико-химическим свойствам радикалов. Между аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами возможны гидрофобные взаимодействия; между полярными радикалами возникают водородные связи, а между заряженными полярными радикалами — ионные.

Нековалентные межрадикальные связи в белках
Связи в белках.

 

Все эти связи относятся к числу слабых: их энергия в водной среде не слишком сильно превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре, и поэтому их образование и разрушение — легкообратимые процессы.В результате возникновения множества слабых связей между аминокислотными остатками все части пептидной цепи оказываются фиксированными относительно друг друга, образуя компактную структуру — глобулу. При этом а-спирали и (3-структуры располагаются преимущественно внутри глобулы, а (3-поворот и участки без периодической структуры — на поверхности глобулы.Значительная часть неполярных (гидрофобных) аминокислот оказывается погруженной во внутренние области глобулы, в то время как полярные (гидрофильные) аминокислоты располагаются преимущественно на поверхности глобулы, контактируя с водной фазой Такое распределение аминокислот объясняется в основном свойствами воды. Молекулы воды полярны и образуют водородные связи как между собой, так и с другими полярными молекулами (гидратация молекул). Неполярные молекулы не гидратируются. С другой стороны, внедрение неполярной молекулы в среду молекул воды требует разрыва водородных связей между молекулами воды. Поэтому возникают силы, стремящиеся уменьшить поверхность раздела между водной и неполярной фазой, что и приводит к объединению неполярных молекул между собой, а в случае белков — к «выжиманию» гидрофобных радикалов из водной среды внутрь глобулы.
Доля погруженных цистеиновых остатков тоже велика, хотя они и гидрофильны; это обусловлено тем, что многие из них участвуют в образовании дисульфидных связей.

Ключевые слова: