Рубрика ‘Биологическая химия’
Радикалы лизина, аргинина, гистидина и дикарбоксильных аминокислот содержат группы, способные к ионизации. Кроме того, на концах пептидных цепей имеются свободные ос-аминогруппы и ос-карбоксильные группы, которые тоже ионизируются. Ионогенных групп в молекуле белка может быть 15-20 на каждые 100 аминокислотных остатков. Таким образом, белки представляют собой иолиэлектролиты. Поскольку белки содержат как положительно, так и отрицательно заряженные группы, они являются амфолитами.
- Ионизация воздуха.
Читать дальше »
Характерная структурная особенность фибриллярных белков — вытянутая, нитевидная форма молекул. Эти белки нерастворимы в воде и часто образуют многомолекулярные нитевидные комплексы — фибриллы.
- Фибриллярный белок.
Читать дальше »
Нет сомнений, что белки выполняют в живой клетке наиболее разнообразные и наиболее интересные функции. Как уже было отмечено, в организме человека количество разных белков исчисляется десятками тысяч. Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающуюся от функций всех других белков.
- Функции биологических белков.
Читать дальше »
В основе функционирования любого белка лежит его способность к избирательному взаимодействию с каким-либо другим веществом — лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку на поверхности белковой молекулы — центру связывания (активный центр).
- Взаимодействия с лигандами.
Читать дальше »
Белок, выполняющий определенную функцию в живой клетке, может быть представлен несколькими формами — изофункциональными белками, или изобелка-ми. Например, в эритроцитах человека обнаружено несколько форм гемоглобина: у взрослого человека преобладающими формами являются НЬА, на долю которого приходится 96 % всего гемоглобина, HbF и НЬА^ (примерно по 2 % каждого).
- Изофункциональный белок.
Читать дальше »
Хотя взаимодействие белка с его физиологическим лигандом отличается высокой специфичностью, всегда можно подобрать вещество, природное или синтетическое, которое является структурным аналогом лиганда и тоже комплементарно центру связывания. Если такой аналог ввести в организм, то он будет соединяться с соответствующим белком вместо естественного лиганда, в результате чего функция белка окажется заблокированной.
- Исследование функций белков.
Читать дальше »
Тирозин и триптофан (в незначительной степени также и фенилаланин) поглощают ультрафиолетовое излучение с максимумом поглощения при 280 нм. На этом основан спектрофотометрический метод измерения концентрации белков в растворах. Белки можно определять также колориметрически с помощью цветных реакций.
- Количественное определение белка.
Читать дальше »
Процедура выделения какого-либо белка начинается с переведения белков ткани в раствор. Для этого ткань измельчают и клетки разрушают с помощью специальных приборов — гомогенизаторов, или просто растиранием с песком. Нерастворимые части ткани из гомогената осаждают центрифугированием. В надосадочной жидкости (экстракте) содержатся растворимые белки.
- Процедура выделения белка.
Читать дальше »
Электрофорез в полиакриламидном геле (ПААГ) в денатурирующих условиях — еще один метод фракционирования белков по различиям молекулярной массы. Скорость миграции белка в электрическом поле зависит не только от его суммарного заряда, но также и от величины и формы белковой молекулы.
- Электрофорез.
Читать дальше »
История изучения ферментов тесно переплетается с историей изучения катализа вообще. Напомним, что катализом называют ускорение химической реакции, вызванное добавлением малых, нестехиометрических количеств определенного вещества — катализатора. Например, платина ускоряет разложение пероксида водорода на кислород и воду, кислоты ускоряют разложение белков на аминокислоты, крахмала на глюкозу, мочевины на С02 и NH3, и т. д.
- Катализ.
Читать дальше »
