Белок, выполняющий определенную функцию в живой клетке, может быть представлен несколькими формами — изофункциональными белками, или изобелка-ми. Например, в эритроцитах человека обнаружено несколько форм гемоглобина: у взрослого человека преобладающими формами являются НЬА, на долю которого приходится 96 % всего гемоглобина, HbF и НЬА^ (примерно по 2 % каждого).
Хотя взаимодействие белка с его физиологическим лигандом отличается высокой специфичностью, всегда можно подобрать вещество, природное или синтетическое, которое является структурным аналогом лиганда и тоже комплементарно центру связывания. Если такой аналог ввести в организм, то он будет соединяться с соответствующим белком вместо естественного лиганда, в результате чего функция белка окажется заблокированной.
В организмах в процессе биологической эволюции, а также в технике при разработке химических технологических процессов отбирались в качестве катализаторов такие вещества, реакции с которыми протекают очень быстро — в тысячи, в миллионы, даже в 1010 раз быстрее, чем соответствующие некаталитические реакции.
Скорость реакции чаще всего определяется ее энергией активации, т. е. той энергией, которую нужно сообщить молекулам, чтобы началось химическое превращение.
Чем больше энергия активации, тем меньше скорость реакции. Энергия активации зависит от природы реагирующих молекул, от их внутреннего строения. Например, энергия активации реакции S02 с кислородом больше, чем энергия активации реакции S02 с N02.
Лиазы. К лиазам принадлежат декарбоксилазы, отщепляющие карбоксильную группу от органических кислот, например уже упоминавшаяся гистидиндекарбок-силаза; альдолазы, расщепляющие углерод-углеродную связь с образованием альдегида; гидратазы, присоединяющие воду по двойной связи (например, фумара-за); дегидратазы, отщепляющие от соединений молекулу воды с образованием двойной связи.
Метаболизмом называют химические превращения веществ в организме (от греч. metabole — изменение, превращение). Вещества, участвующие в метаболизме, называют метаболитами. Метаболизм — результат действия ферментов: все реакции, определяющие баланс веществ в живой клетке, катализируются ферментами.
Изоферменты, как и другие изофункциональные белки, выполняют одинаковую функцию, т. е. катализируют одну и ту же реакцию. Однако по ряду свойств изоферменты могут различаться, например по молекулярной активности, по кинетике реакции, по способам регуляции, по стабильности.
Многие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках организма. Это ферменты, которые участвуют в процессах жизнеобеспечения самой клетки, таких, как синтез нуклеиновых кислот и белков, образование мембран и других основных клеточных органелл, энергетический обмен. С другой стороны, дифференцированные клетки, выполняющие различные специализированные функции, различаются и по ферментному составу.
При нормальных физиологических изменениях организма, например при онтогенезе или адаптации к переменным условиям среды, может изменяться не только каталитическая активность ферментов (в результате действия регуляторных механизмов), но и их количество. Активность ферментов, их количество, а также компартментализация изменяются и при болезнях. Эти проявления болезней называют энзимопатиями; они являются частным случаем протеинопатии.
Некоторые ферменты нашли применение как лечебные средства. Например, при желудочных заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания пепсина в желудочном соке, для улучшения пищеварения назначают препараты пепсина (заместительная терапия). Разные протеолитические препараты применяют при первичной обработке ран: гидролизуя белки разрушенных клеток, ферменты способствуют очищению раны и уменьшению воспалительных явлений.
