Специфичность действия ферментов
Наиболее характерная черта, отличающая ферменты от других катализаторов — высокая специфичность их действия. Активный центр ферментов, как и других белков, образован боковыми группами аминокислотных остатков пептидной цепи. Строение активных центров ферментов, катализирующих разные реакции, различно.
- Действие ферментов.
Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата, вследствие чего данный фермент из множества веществ, имеющихся в живой клетке, присоединяет только свой субстрат. Эту особенность называют субстратной специфичностью фермента. Например, структура активного центра фермента гистидазы комплементарна структуре аминокислоты гистидина, поэтому возможно образование фермент-субстратного комплекса гистидаза—гистидин; другие вещества, в том числе аминокислоты, не связываются гистидазой.
Кроме того, часть функциональных групп активного центра ферментов имеет такое строение и реакционную способность, что обеспечивается химическое превращение субстрата в новые вещества — продукты ферментативной реакции. Каждый фермент катализирует не любое из всех возможных химических превращений субстрата, а какое-либо одно. Назовем это свойство специфичностью пути превращения.Жиры — это группа соединений, отдельные представители которых различаются природой жирно-кислотных остатков (радикалов R). Липаза расщепляет жиры, включающие разные жирно-кислотные остатки. Другой пример групповой специфичности — действие ферментов, гидролизующих пептиды и белки: многие из этих ферментов расщепляют пептидные связи, образованные разными аминокислотами.
Пространственная структура стереоизомеров вещества различна, поэтому активный центр фермента, комплементарный одному стереоизомеру, не обязательно будет комплементарен и другим стереоизомерам. В связи с этим многие ферменты катализируют превращение лишь одного из стереоизомеров — стереоспецифич-ность. Например, малеиновая кислота, являющаяся г^оизомером фумаровой кислоты (рис. 2.3), не может быть субстратом фумаразы.